lunes, 25 de septiembre de 2017

5toA Clase del 5/10 INTRODUCCIÓN A LA QUÍMICA ORGÁNICA



ESTE MATERIAL ES SÓLO A MODO INTRODUCTORIO. ES NECESARIO QUE BUSQUEN MATERIAL INFORMATIVO ACORDE  PARA TRABAJAR EN CLASE.

La Química Orgánica

La química orgánica es la rama de la química que estudia una gran variedad de moléculas que tienen como componente principal elcarbono. Estos carbonos formanenlaces covalentes de tipo carbono-carbono o carbono-hidrógeno.

Sobre el Carbono

¿Por qué el carbono puede generar tantos compuestos? la respuesta es simple, el carbono tiene una propiedad que le permite formar cadenas con otras moléculas del mismo elemento, este es el resultado de la unión de orbitales en los enlaces. Este proceso se denomina HIBRIDACIÓN:

Características de las cadenas carbonadas

Funciones químicas: hidrocarburos

Los hidrocarburos son compuestos orgánicos formados únicamente por átomos de carbono e hidrógeno.Nomenclarlos es muy sencillo, solo es necesario tener en cuenta dos cosas: 


  1. El número de carbonos que posea el compuesto: este determina el prefijo.

    1 carbono = 
    met-2 carbonos = et-3 carbonos =pro-4 carbonos = but-5 carbonos = pent-6 carbonos = hex-7 carbonos = hept-8 carbonos =oct-9 carbonos = non-10 carbonos = dec-


  1. El tipo de enlaces: determina el sufijo.

    Simple = -ano (proviene del grupo de compuestos ALCANOS)
    Doble = -eno (proviene del grupo de compuestos ALQUENOS)
    Triple = -ino (proviene del grupo de compuestos ALQUINOS)


Por otros lado, algunos hidrocarburos poseen en su estructura unos anillos aromáticos, de donde proviene su nombre (hidrocarburos aromáticos).

Funciones químicas: Haluros

Los Haluros de Alquilo son compuestos en los que por lo menos un átomo de halógeno reemplaza un átomo de hidrógeno en un hidrocarburo. Estos compuestos se clasifican en:

* Primarios, secundarios o terciarios dependiendo de la posición del carbono al que esta unido el halógeno (si el carbono al que esta unido el halogeno esta unido a un solo carbono, el Haluro será primario; y así sucesivamente)

Funciones químicas: Alcoholes

Estos compuestos orgánicostienen el grupo hidróxilo(-OH) en su estructura. Los alcoholes son compuestos muy polares gracias a la presencia del hidróxilo, y por ello sirven en la industria como disolventes y combustibles.

Nomeclatura:

  • Los Alcoholes se clasifican en primarios, secundarios y terciarios, como los Haluros.
  • Para determinar los sufijos, miramos la cantidas de grupos OH (-diol, -triol,...)
  • La manera común de nomenclarlos si provienen de un Alcano, es anteponer la palabra alcohol y reemplazar el sufijo -ano por -ílico.

Funciones químicas: Éteres

Los Éteres son compuestos orgánicos característicos por la unión de átomos de carbono a un átomo de oxígeno. Estos compuestos suelen ser bastanteestables, no reaccionan fácilmente, y es dificil que se rompa el enlace carbono-oxígeno. También presentan una alta hidrofobicidad, y no tienden a ser hidrolizados.

Funciones químicas: Aldehidos y Cetonas

En estas funciones químicas, un átomo de oxígeno está unido a un átomo de carbono mediante un enlace doble. La diferencia entre ambas es que en los Aldehidos el carbono central está unido a solo un átomo de carbono y a un hidrógeno además del oxígeno, mientras que en las Cetonas el carbono central está unido a dos átomos de carbono. Etanal
Propanona
* Nomenclatura para los ALDEHÍDOS: se nombran como los alcoholes de los que fueron oxidados, solo que se cambia la terminación -ol por -al.* Nomenclatura para las CETONAS: se toma en cuenta el número de átomos de carbono como y se usa la terminación -ona.

Funciones químicas: Ácidos Carboxílicos

En este grupo de compuestos, se encuentran enlazados un oxígeno al carbono mediante un doble enlace, y un grupo -OH. Al igual que los Aldehídos y Cetonas, los Ácidos Carboxílicos son muy polares y mucho más solubles en agua que los Hidrocarburos comparables.

Hay tres derivados importantes del Ácido Carboxílico:


* Cloruros de ácido: carbonilo (un átomo de carbono unido con un doble enlace a uno de oxígeno) + cloro.* Ésteres: carbonilo + oxígeno unido a una cadena alquílica.


* Amidas: carbonilo + NH2.

Funciones químicas: Nitrilos

El grupo funcional de los Nitrilos es el grupo ciano (-CN), el cual está unido por un triple enlace. Se nombran añadiendo el sufijo -nitrilo al nombre de la cadena principal.


Butanonitrilo


EL JUEVES 12  DEBEN COMPLETAR EN CLASE ( TRABAJO INDIVIDUAL) EL SIGUIENTE CUADRO INFORMATIVO DE DOBLE ENTRADA, TENGAN EN CUENTA QUE DEBEN TRAER DESDE SUS HOGARES ABUNDANTE INFORMACIÓN QUE LES PERMITA COMPLETARLO:

FUNCIÓN QUÍMICA
3 EJEMPLOS CON FÓRMULA DESARROLLADA Y NOMBRE
CARACTERÍSTICAS FÍSICO-QUÍMICAS DE LA FUNCIÓN
IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LA FUNCIÓN
CARACTERÍSTICAS DE LA NOMENCLATURA PARA LA FUNCIÓN
ALCANOS




ALQUENOS




ALQUINOS




ALCOHOLES




ALDEHIDOS




CETONAS




ÉTERES




ÁCIDOS ORGÁNICOS




ÉSTERES




AMINAS




AMIDAS









3ro B clase del 3/10 genética molecular PROBLEMAS



SEGUIMOS EN EL TEMA....

LES DEJO ESTE LINK PARA "JUGAR"A SER BIÓLOGOS MOLECULARES...¿SE ATREVEN????

- CUADRO PARA IMPRIMIR -

CUADRO PARA HACER LA SINTESIS PROTEICA-CODIGO GENETICO-AMINOACIDOS




....Y AHORA, EN CLASE.....

EJERCICIOS DE REPLICACIÓN, TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN

1. Dada la siguiente cadena de anticódones UCAUCAUGCCUCCAUCAU escribir:
a. El ARNm que dirige la traducción.
b. La proteína resultante del proceso.
c. El ADN portador del gen.

2. Dada la siguiente cadena de ADN:
3´TACGGCATAGAGTCGATTGCGTAG5´
a. Construir su cadena complementaria.
b. Construir el ARNm de la transcripción de la cadena.
c. Construir la proteína resultante de traducir el ARNm.

3. El siguiente ARNm tiene la información para fabricar una proteína que ha de ser
secretada fuera de la célula:
AUGGAACGCUUUCGAUAA.
a. ¿Cuál es la cadena de ADN que ha dado lugar a este mensajero?
b. ¿Cuál es la proteína que saldrá de traducir el mensajero?

4. Escribe la cadena complementaria y el mensajero resultante de la transcripción del
siguiente ADN: 5´AGGTACCTATGATGCAT3´:
a. ¿Cómo serán los anticódones de los transferentes que intervendrían en la
traducción?

5. Dada la siguiente molécula de ADN:
3´CCGTTAATTACGGAATAGAGTCGATTGCCTAG5´
GGCAATTAATGCCTTATCTCAGCTAACGGATC
a. Construir el ARNm resultante.
b. Construir la proteína resultante de traducir el ARNm.

6. Dada la siguiente proteína:
Met-Trp-Glu-Gly-Ala-Phe.
a Construir un posible ARNm que codifique para esos aminoácidos.

3ro B clase 26/09 GENÉTICA MOLECULAR INTRODUCCIÓN

PARA ENTRAR EN TEMA...

OBSERVA Y TOMA APUNTES DE ESTA CLASE SOBRE ADN Y PROTEINAS

LEEMOS....



El ADN contiene instrucciones para todas las proteínas que la célula necesita.  El ARN es una molécula que sirve de intermediaria entre las instrucciones del ADN y la formación de proteínas.  Sin embargo, en al ARN el azúcar es ribosa (en el ADN es desoxirribosa) y la base uracilo sustituye a la timina. 


Diferencias entre ADN y ARN
Azúcar
Desoxirribosa
Ribosa
Bases nitrogenadas
Adenina
Guanina
Citosina
Timina
Adenina
Guanina
Citosina
Uracilo
Bases complementarias
A = T
T = A
G = C 
C = G
Al transcibir de ADN a mARN:
T = A
A = U
C = G 
G = C

A partir del ARN se transcriben tres tipos principales de ARN:
-         rARN  (el ARN ribosómico)
-         tARN  (el ARN de transferencia)
-         mARN (el ARN mensajero)

Se le llama transcripción al proceso mediante el cual el ARNm copia instrucciones del ADN, eso se hace sintetizando moléculas de ARN complementarias al ADN.  Sólo una de las cadenas de ADN de un gen es complementaria al ARNm, esta es la cadena que se transcribe.

En el ARNm la información está especificada por codones.  Cada codón es una combinación de 3 bases consecutivas que especifican un aminoácido. El ARNm también contiene instrucciones para iniciar la transcripción o señalar el fin de la transcripción.

Se le llama traducción al proceso mediante el cual el ARNm convierte las secuencias de bases en secuencias de aminoácidos de una proteína.  El “lenguaje de ácidos nucleicos” del ARNm se traduce en “lenguaje de aminoácidos” de la proteína. 

Existen 20 aminoácidos, cada uno se une a su ARNt (que tiene una secuencia de tres bases llamada anticodón).  Cada ARNt reconoce el codón apropiado del ARNm y coloca a los aminoácidos en el orden requerido para formar la proteína.

Los ribosomas son organelos de dos subunidades.  Están formados por proteínas y ARNr(ARN ribosómico).  Los ribosomas “leen” las instrucciones del ARNm y donde se forman las cadenas de polipéptidos en la medida que el ARNt une a los aminoácidos en el orden requerido por el ADN.

AHORA MIRA ESTE VIDEO  Y ESTE VIDEO SOBRE ADN A ARN


  
ESTOS CUADROS LES PUEDEN SERVIR PARA LAS ACTIVIDADES...

PREGUNTAS PARA RESOLVER EN CLASE...

1.  Supongamos que la cadena de ADN no transcrita tuviera la siguiente secuencia:

5´ -  T  G  A  C  C  A  G  T  T  -  3’

Su cadena complementaria sería:

3’ – A  C  T  G  G  T  C  A  A  - 5’

¿Cuál sería la secuencia en el ARNm?
   
2.      ¿Cómo se llaman los procesos que se requiere para convertir la secuencia de ADN en secuencia de aminoácidos para formar proteínas?

  3.      ¿Qué se sintetiza durante la transcripción?


4.      ¿Cuáles son los organelos que contienen toda la maquinaria para la traducción?

domingo, 17 de septiembre de 2017

4TO A y B CLASES DEL 19, 21, 26 y28 ENZIMAS - TEORÍA Y ACTIVIDADES

 ENZIMAS

 TEORÍA + CUESTIONARIO



METABOLISMO Y ENZIMAS    Resultado de imagen para enzimas

Antes de leer les propongo mirar estas diapositivas sobre la relación entre enzimas y metabolismo 
Miren y tomen apuntes de este video
Ahora observen con atención este video ,con una imagen muy dinámica

 TAREA: SELECCIONA UNO DE LOS VIDEOS Y REALIZA UNA SÍNTESIS QUE PRESENTARÁS EN LA CLASE 


...AHORA, lean hasta el final ...


Metabolismo y enzimas


El metabolismo (del latín metabole = cambio) se refiere a todas las reacciones químicas del cuerpo. Debido a que todas esas reacciones químicas liberan o requieren energía, se puede pensar que el metabolismo del cuerpo es un acto de balance de energía entre las reacciones anabólicas (de síntesis) y catabólicas (degradantes).
metabolismo002
Metabolismo o balance de energía
Como podemos ver, entonces, hay dos grandes procesos metabólicos: anabolismo y catabolismo
Anabolismo
En las células vivientes, las reacciones químicas que combinan sustancias simples para formar moléculas más complejas se denominan en forma colectiva, Anabolismo (ana = hacia arriba). En total, es frecuente que los procesos anabólicos abarquen a los procesos de síntesis por deshidratación, y requieren de energía para formar nuevos enlaces químicos.
Catabolismo
Las reacciones químicas que desdoblan compuestos complejos orgánicos en compuestos orgánicos más simples se conoce en forma selectiva como Catabolismo (cata = hacia abajo).
Las reacciones catabólicas por lo general son reacciones de hidrólisis que liberan la energía química disponible en moléculas orgánicas.
Un ejemplo de reacción catabólica es la digestión química en la que la ruptura de los enlaces de las moléculas alimenticias libera energía, otro ejemplo es el proceso llamadooxidación (respiración celular).
Mientras que casi la totalidad de las reacciones anabólicas requieren energía, las reacciones catabólicas proporcionan la energía necesaria para llevar a cabo las reacciones anabólicas.

Metabolismo y enzimas
metabolismo003
Inicio de proceso catabólico.
Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica de las partículas.
La presión y temperatura normales del cuerpo son demasiado bajas para que las reacciones químicas se presenten a una velocidad suficientemente rápida para el mantenimiento de la vida.
Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y, por consecuencia, al organismo.
La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a la célula.
Las sustancias que pueden acelerar una reacción química aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos.
Características de las enzimas
Como catalizadores, las enzimas son específicas.
Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.
metabolismo004
Medicamentos con enzimas digestivas.
Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.
Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones optimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.
En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de las moléculas.
Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.
Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.

No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:
1)    La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.
2)   Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.
3)   La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.
4)   Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de enzima.
5)   Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato.
metabolismo006
Ptialina, en la boca, para almidones
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).
Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.
Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

Las enzimas y la digestión
Enzima
Actúa sobre
Proporciona
Se produce en
Condiciones para que actúe
Ptialina
almidones.
Mono y disacáridos
La boca (glándulas salivares)
Medio moderadamente alcalino
Amilasa
almidones y azúcares
Glucosa
El estomago y páncreas
Medio moderadamente ácido
Pepsina
proteínas
Péptidos y aminoácidos
El estómago
Medio muy ácido
Lipasa
grasas
Ácidos grasos y glicerina
Páncreas e intestino
Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
Lactasa
lactosa de la leche
Glucosa y galactosa
Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)
Medio ácido

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.
Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.
La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de productos tóxicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.
metabolismo008
No sólo para provocar la digestión

Enzimas intracelulares
Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular.
Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).
Particularidades
Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estómago, etc.
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.
DIGESTIÓN, ENZIMAS Y HORMONAS
Las principales enzimas y hormonas que intervienen en la dinámica digestiva son las siguientes:
Principales enzimas digestivas
Enzima
Origen
Substrato
Función Catalítica o Productos
Amilasa salival
Glándulas salivales
Almidón
Hidroliza LOS enlaces 1,4, produciendo dextrinas limitantes, matotriosa y maltosa.
Pepsinas
Estómago
Proteínas y polipéptidos
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos
Tripsina
Páncreas exocrino
Proteína y polipéptidos
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.
Quimotripsinas
Páncreas exocrino
Proteína y polipéptidos
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos
Carboxipeptidasa
Páncreas exocrino
Proteína y polipéptidos
Separa los carboxiaminoácidos terminales
Lipasa pancreática
Páncreas exocrino
Triglicéridos
Monogliceridos y ácidos grasos
Esterasa pancreática
Páncreas exocrino
Esteres de colesterol
Colesterol
Amilasa pancreática
Páncreas exocrino
Almidón
Igual que la amilasa salival
Ribonucleasa
Pancreas exocrino
ARN
Nucleótidos
Desoxirribonucleasa
Páncreas exocrino
ADN
Nucleótidos
Enteropeptidasa
Mucosa intestinal
Tripsinógeno
Tripsina
Aminopeptidasas
Mucosa intestinal
Polipéptidos
Separa el aminoácido N-terminal del peptido
Dipeptidasas
Mucosa intestinal
Dipeptidos
Dos aminoácidos
Maltasa
Mucosa intestinal
Maltosa, maltotriosa
Glucosa
Lactasa
Mucosa intestinal
Lactosa
Galactosa y glucosa
Sacarasa
Mucosa intestinal
Sacarosa
Fructosa y glucosa
Dextrinasa limitante
Mucosa intestinal
Dextrinas limitantes
Glucosa
Nucleasa y enzimas relacionadas
Mucosa intestinal
Ácidos nucleicos (ADN y ARN)
Pentosas y bases púricas y pirimídicas
Diversas peptidasas
Citoplasma de las células de la mucosa
Di-, tri-, y tetrapéptidos
Aminoácidos.

Algunas hormonas gastrointestinales
Hormona
Tejido de origen
Tejido diana
Acción principal
Gastrina
Estómago y duodeno
Células secretorias y músculos del estómago
Producción y secreción de HCL; estimulación de la movilidad gástrica (peristaltismo)
Colecistokinina-pancreozimina (CCK-PZ)
Intestino delgado anterior
(duodeno)
Vesícula biliar
Contracción de la vesícula biliar
Páncreas
Secreción jugo pancreático
Secretina
Duodeno
Páncreas; células secretoras y músculos del estómago
Secreción de agua y NaHCO3 ; inhibición de la motilidad gástrica.
Péptido inhibidor gástrico (GIP)
Intestino delgado anterior
Mucosa y musculatura gástrica
Inhibición de la secreción y motilidad gástrica, estimulación de las glándulas de Brunner
Bulbogastrona o enterogastrona
Intestino delgado anterior
Estómago
Inhibición de la secreción y motilidad gástrica
Péptido vasoactivo intestinal (VIP)
Duodeno
Aumento del flujo sanguíneo; secreción de líquido pancreático acuoso; inhibición de secreción gástrica.
Enteroglucagon
Duodeno
Yeyuno, páncreas
Inhibición de la motilidad y secreción
Encefalina
Intestino delgado
Estómago, páncreas, intestino
Estimulación de la secreción de HCL, inhibición de secreción de enzima pancreática y de la motilidad instetital
Somatostatina
Intestino delgado
Estómago, páncreas, intestinos, arteriolas esplácnicas
Inhibición de la secreción de HCL, secreción pancreática, motilidad intestinal y flujo sanguíneo espláctico.


TAREA:  COPIA O IMPRIME ESTAS PREGUNTAS. LAS RESOLVEREMOS EN CLASE, POR LO QUE DEBES LLEVAR MATERIAL BIBLIOGRÁFICO ACORDE desde tu casa....

1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.
4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
5 .- ¿Dónde actúan las enzimas alostéricas?
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
7 .- En las enzimas alostéricas, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. ¿Qué es el centro activo?
9 .- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.
10 .- Principales tipos de coenzimas.
11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células desarrollen su actividad.
12 .- ¿Qué características poseen las enzimas alostéricas?

A trabajar !!!!