sábado, 7 de septiembre de 2013

4TO. A y B - BIOLOGÍA- CLASE DEL 12 o 13/9 - METABOLISMO Y ENZIMAS

METABOLISMO Y ENZIMAS

Antes de leer les propongo mirar estas diapositivas sobre la relación entre enzimas y metabolismo 
Miren y tomen apuntes de este video
Ahora obseven con atención este video ,con una imagen muy dinámica

Lean hasta el final ...


Metabolismo y enzimas


El metabolismo (del latín metabole = cambio) se refiere a todas las reacciones químicas del cuerpo. Debido a que todas esas reacciones químicas liberan o requieren energía, se puede pensar que el metabolismo del cuerpo es un acto de balance de energía entre las reacciones anabólicas (de síntesis) y catabólicas (degradantes).
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Metabolismo o balance de energía
Como podemos ver, entonces, hay dos grandes procesos metabólicos: anabolismo y catabolismo
Anabolismo
En las células vivientes, las reacciones químicas que combinan sustancias simples para formar moléculas más complejas se denominan en forma colectiva, Anabolismo (ana = hacia arriba). En total, es frecuente que los procesos anabólicos abarquen a los procesos de síntesis por deshidratación, y requieren de energía para formar nuevos enlaces químicos.
Catabolismo
Las reacciones químicas que desdoblan compuestos complejos orgánicos en compuestos orgánicos más simples se conoce en forma selectiva como Catabolismo (cata = hacia abajo).
Las reacciones catabólicas por lo general son reacciones de hidrólisis que liberan la energía química disponible en moléculas orgánicas.
Un ejemplo de reacción catabólica es la digestión química en la que la ruptura de los enlaces de las moléculas alimenticias libera energía, otro ejemplo es el proceso llamadooxidación (respiración celular).
Mientras que casi la totalidad de las reacciones anabólicas requieren energía, las reacciones catabólicas proporcionan la energía necesaria para llevar a cabo las reacciones anabólicas.

Metabolismo y enzimas
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Inicio de proceso catabólico.
Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica de las partículas.
La presión y temperatura normales del cuerpo son demasiado bajas para que las reacciones químicas se presenten a una velocidad suficientemente rápida para el mantenimiento de la vida.
Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y, por consecuencia, al organismo.
La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a la célula.
Las sustancias que pueden acelerar una reacción química aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos.
Características de las enzimas
Como catalizadores, las enzimas son específicas.
Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.
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Medicamentos con enzimas digestivas.
Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.
Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones optimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.
En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de las moléculas.
Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.
Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.

No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:
1)    La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.
2)   Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.
3)   La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.
4)   Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de enzima.
5)   Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato.
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Ptialina, en la boca, para almidones
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).
Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.
Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

Las enzimas y la digestión
Enzima
Actúa sobre
Proporciona
Se produce en
Condiciones para que actúe
Ptialina
almidones.
Mono y disacáridos
La boca (glándulas salivares)
Medio moderadamente alcalino
Amilasa
almidones y azúcares
Glucosa
El estomago y páncreas
Medio moderadamente ácido
Pepsina
proteínas
Péptidos y aminoácidos
El estómago
Medio muy ácido
Lipasa
grasas
Ácidos grasos y glicerina
Páncreas e intestino
Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
Lactasa
lactosa de la leche
Glucosa y galactosa
Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)
Medio ácido

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.
Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.
La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de productos tóxicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.
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No sólo para provocar la digestión

Enzimas intracelulares
Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular.
Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).
Particularidades
Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estómago, etc.
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.
DIGESTIÓN, ENZIMAS Y HORMONAS
Las principales enzimas y hormonas que intervienen en la dinámica digestiva son las siguientes:
Principales enzimas digestivas
Enzima
Origen
Substrato
Función Catalítica o Productos
Amilasa salival
Glándulas salivales
Almidón
Hidroliza LOS enlaces 1,4, produciendo dextrinas limitantes, matotriosa y maltosa.
Pepsinas
Estómago
Proteínas y polipéptidos
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos
Tripsina
Páncreas exocrino
Proteína y polipéptidos
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.
Quimotripsinas
Páncreas exocrino
Proteína y polipéptidos
Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos
Carboxipeptidasa
Páncreas exocrino
Proteína y polipéptidos
Separa los carboxiaminoácidos terminales
Lipasa pancreática
Páncreas exocrino
Triglicéridos
Monogliceridos y ácidos grasos
Esterasa pancreática
Páncreas exocrino
Esteres de colesterol
Colesterol
Amilasa pancreática
Páncreas exocrino
Almidón
Igual que la amilasa salival
Ribonucleasa
Pancreas exocrino
ARN
Nucleótidos
Desoxirribonucleasa
Páncreas exocrino
ADN
Nucleótidos
Enteropeptidasa
Mucosa intestinal
Tripsinógeno
Tripsina
Aminopeptidasas
Mucosa intestinal
Polipéptidos
Separa el aminoácido N-terminal del peptido
Dipeptidasas
Mucosa intestinal
Dipeptidos
Dos aminoácidos
Maltasa
Mucosa intestinal
Maltosa, maltotriosa
Glucosa
Lactasa
Mucosa intestinal
Lactosa
Galactosa y glucosa
Sacarasa
Mucosa intestinal
Sacarosa
Fructosa y glucosa
Dextrinasa limitante
Mucosa intestinal
Dextrinas limitantes
Glucosa
Nucleasa y enzimas relacionadas
Mucosa intestinal
Ácidos nucleicos (ADN y ARN)
Pentosas y bases púricas y pirimídicas
Diversas peptidasas
Citoplasma de las células de la mucosa
Di-, tri-, y tetrapéptidos
Aminoácidos.

Algunas hormonas gastrointestinales
Hormona
Tejido de origen
Tejido diana
Acción principal
Gastrina
Estómago y duodeno
Células secretorias y músculos del estómago
Producción y secreción de HCL; estimulación de la movilidad gástrica (peristaltismo)
Colecistokinina-pancreozimina (CCK-PZ)
Intestino delgado anterior
(duodeno)
Vesícula biliar
Contracción de la vesícula biliar
Páncreas
Secreción jugo pancreático
Secretina
Duodeno
Páncreas; células secretoras y músculos del estómago
Secreción de agua y NaHCO3 ; inhibición de la motilidad gástrica.
Péptido inhibidor gástrico (GIP)
Intestino delgado anterior
Mucosa y musculatura gástrica
Inhibición de la secreción y motilidad gástrica, estimulación de las glándulas de Brunner
Bulbogastrona o enterogastrona
Intestino delgado anterior
Estómago
Inhibición de la secreción y motilidad gástrica
Péptido vasoactivo intestinal (VIP)
Duodeno
Aumento del flujo sanguíneo; secreción de líquido pancreático acuoso; inhibición de secreción gástrica.
Enteroglucagon
Duodeno
Yeyuno, páncreas
Inhibición de la motilidad y secreción
Encefalina
Intestino delgado
Estómago, páncreas, intestino
Estimulación de la secreción de HCL, inhibición de secreción de enzima pancreática y de la motilidad instetital
Somatostatina
Intestino delgado
Estómago, páncreas, intestinos, arteriolas esplácnicas
Inhibición de la secreción de HCL, secreción pancreática, motilidad intestinal y flujo sanguíneo espláctico.
Fuente Internet:

AHORA COPIA O IMPRIME ESTAS PREGUNTAS. LAS RESOLVEREMOS EN CLASE, POR LO QUE DEBES LLEVAR MATERIAL BIBLIOGRÁFICO ACORDE....

1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.
4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
5 .- ¿Dónde actúan las enzimas alostéricas?
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
7 .- En las enzimas alostéricas, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. ¿Qué es el centro activo?
9 .- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.
10 .- Principales tipos de coenzimas.
11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células desarrollen su actividad.
12 .- ¿Qué características poseen las enzimas alostéricas?

A trabajar !!!!