TEORÍA + CUESTIONARIO
METABOLISMO Y ENZIMAS
Antes de leer les propongo mirar estas diapositivas sobre la relación entre enzimas y metabolismo
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Metabolismo y enzimas |
El metabolismo (del latín metabole = cambio) se refiere a todas las reacciones químicas del cuerpo. Debido a que todas esas reacciones químicas liberan o requieren energía, se puede pensar que el metabolismo del cuerpo es un acto de balance de energía entre las reacciones anabólicas (de síntesis) y catabólicas (degradantes).
Metabolismo o balance de energía |
Como podemos ver, entonces, hay dos grandes procesos metabólicos: anabolismo y catabolismo
Anabolismo
En las células vivientes, las reacciones químicas que combinan sustancias simples para formar moléculas más complejas se denominan en forma colectiva, Anabolismo (ana = hacia arriba). En total, es frecuente que los procesos anabólicos abarquen a los procesos de síntesis por deshidratación, y requieren de energía para formar nuevos enlaces químicos.
Catabolismo
Las reacciones químicas que desdoblan compuestos complejos orgánicos en compuestos orgánicos más simples se conoce en forma selectiva como Catabolismo (cata = hacia abajo).
Las reacciones catabólicas por lo general son reacciones de hidrólisis que liberan la energía química disponible en moléculas orgánicas.
Un ejemplo de reacción catabólica es la digestión química en la que la ruptura de los enlaces de las moléculas alimenticias libera energía, otro ejemplo es el proceso llamadooxidación (respiración celular).
Mientras que casi la totalidad de las reacciones anabólicas requieren energía, las reacciones catabólicas proporcionan la energía necesaria para llevar a cabo las reacciones anabólicas.
Metabolismo y enzimas
Inicio de proceso catabólico. |
Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica de las partículas.
La presión y temperatura normales del cuerpo son demasiado bajas para que las reacciones químicas se presenten a una velocidad suficientemente rápida para el mantenimiento de la vida.
Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y, por consecuencia, al organismo.
La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a la célula.
Las sustancias que pueden acelerar una reacción química aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos.
Características de las enzimas
Como catalizadores, las enzimas son específicas.
Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.
Medicamentos con enzimas digestivas. |
Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.
Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones optimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.
En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de las moléculas.
Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.
Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.
No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:
1) La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.
2) Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.
3) La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.
4) Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de enzima.
5) Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato.
Ptialina, en la boca, para almidones |
Enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).
Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.
Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.
Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.
Las enzimas y la digestión
Enzima
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Actúa sobre
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Proporciona
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Se produce en
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Condiciones para que actúe
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Ptialina
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almidones.
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Mono y disacáridos
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La boca (glándulas salivares)
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Medio moderadamente alcalino
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Amilasa
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almidones y azúcares
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Glucosa
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El estomago y páncreas
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Medio moderadamente ácido
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Pepsina
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proteínas
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Péptidos y aminoácidos
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El estómago
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Medio muy ácido
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Lipasa
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grasas
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Ácidos grasos y glicerina
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Páncreas e intestino
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Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
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Lactasa
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lactosa de la leche
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Glucosa y galactosa
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Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)
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Medio ácido
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El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.
Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.
La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de productos tóxicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.
No sólo para provocar la digestión |
Enzimas intracelulares
Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular.
Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).
Particularidades
Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estómago, etc.
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.
DIGESTIÓN, ENZIMAS Y HORMONAS
Las principales enzimas y hormonas que intervienen en la dinámica digestiva son las siguientes:
Principales enzimas digestivas
Enzima
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Origen
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Substrato
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Función Catalítica o Productos
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Amilasa salival
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Glándulas salivales
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Almidón
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Hidroliza LOS enlaces 1,4, produciendo dextrinas limitantes, matotriosa y maltosa.
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Pepsinas
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Estómago
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Proteínas y polipéptidos
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Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos
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Tripsina
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Páncreas exocrino
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Proteína y polipéptidos
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Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.
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Quimotripsinas
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Páncreas exocrino
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Proteína y polipéptidos
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Rompen los enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos
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Carboxipeptidasa
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Páncreas exocrino
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Proteína y polipéptidos
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Separa los carboxiaminoácidos terminales
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Lipasa pancreática
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Páncreas exocrino
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Triglicéridos
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Monogliceridos y ácidos grasos
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Esterasa pancreática
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Páncreas exocrino
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Esteres de colesterol
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Colesterol
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Amilasa pancreática
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Páncreas exocrino
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Almidón
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Igual que la amilasa salival
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Ribonucleasa
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Pancreas exocrino
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ARN
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Nucleótidos
|
Desoxirribonucleasa
|
Páncreas exocrino
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ADN
|
Nucleótidos
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Enteropeptidasa
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Mucosa intestinal
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Tripsinógeno
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Tripsina
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Aminopeptidasas
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Mucosa intestinal
|
Polipéptidos
|
Separa el aminoácido N-terminal del peptido
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Dipeptidasas
|
Mucosa intestinal
|
Dipeptidos
|
Dos aminoácidos
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Maltasa
|
Mucosa intestinal
|
Maltosa, maltotriosa
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Glucosa
|
Lactasa
|
Mucosa intestinal
|
Lactosa
|
Galactosa y glucosa
|
Sacarasa
|
Mucosa intestinal
|
Sacarosa
|
Fructosa y glucosa
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Dextrinasa limitante
|
Mucosa intestinal
|
Dextrinas limitantes
|
Glucosa
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Nucleasa y enzimas relacionadas
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Mucosa intestinal
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Ácidos nucleicos (ADN y ARN)
|
Pentosas y bases púricas y pirimídicas
|
Diversas peptidasas
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Citoplasma de las células de la mucosa
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Di-, tri-, y tetrapéptidos
|
Aminoácidos.
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Algunas hormonas gastrointestinales
Hormona
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Tejido de origen
|
Tejido diana
|
Acción principal
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Gastrina
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Estómago y duodeno
|
Células secretorias y músculos del estómago
|
Producción y secreción de HCL; estimulación de la movilidad gástrica (peristaltismo)
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Colecistokinina-pancreozimina (CCK-PZ)
|
Intestino delgado anterior
(duodeno)
|
Vesícula biliar
|
Contracción de la vesícula biliar
|
Páncreas
|
Secreción jugo pancreático
| ||
Secretina
|
Duodeno
|
Páncreas; células secretoras y músculos del estómago
|
Secreción de agua y NaHCO3 ; inhibición de la motilidad gástrica.
|
Péptido inhibidor gástrico (GIP)
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Intestino delgado anterior
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Mucosa y musculatura gástrica
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Inhibición de la secreción y motilidad gástrica, estimulación de las glándulas de Brunner
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Bulbogastrona o enterogastrona
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Intestino delgado anterior
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Estómago
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Inhibición de la secreción y motilidad gástrica
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Péptido vasoactivo intestinal (VIP)
|
Duodeno
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Aumento del flujo sanguíneo; secreción de líquido pancreático acuoso; inhibición de secreción gástrica.
| |
Enteroglucagon
|
Duodeno
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Yeyuno, páncreas
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Inhibición de la motilidad y secreción
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Encefalina
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Intestino delgado
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Estómago, páncreas, intestino
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Estimulación de la secreción de HCL, inhibición de secreción de enzima pancreática y de la motilidad instetital
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Somatostatina
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Intestino delgado
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Estómago, páncreas, intestinos, arteriolas esplácnicas
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Inhibición de la secreción de HCL, secreción pancreática, motilidad intestinal y flujo sanguíneo espláctico.
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TAREA: COPIA O IMPRIME ESTAS PREGUNTAS. LAS RESOLVEREMOS EN CLASE, POR LO QUE DEBES LLEVAR MATERIAL BIBLIOGRÁFICO ACORDE desde tu casa....
1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.
4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
5 .- ¿Dónde actúan las enzimas alostéricas?
6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.
7 .- En las enzimas alostéricas, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores. ¿Qué es el centro activo?
9 .- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.
10 .- Principales tipos de coenzimas.
11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células desarrollen su actividad.
12 .- ¿Qué características poseen las enzimas alostéricas?
A trabajar !!!!