REVISIÓN DE ENZIMAS
3 y 5 de octubre 4to año
Indica si estas frases son
verdaderas o falsas. Fundamenta tus
respuestas adecuadamente.
1- Las
enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas
que tienen lugar en la célula.
2- La energía
libre de activación es la diferencia entre la energía de los reactivos y la del
estado de transición
3- El
resto de los aminoácidos de la cadena poli peptídica del enzima ,los que no
forman parte del centro activo tienen como misión es la de mantener la conformación
tridimensional catalíticamente activa del enzima :sin ella no existiría
centro activo y el enzima podría interactuar con su sustrato
4- Las
propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y actuar
como catalizadores, como proteínas , poseen una conformación natural
más estable y los cambios en esta conformación suelen ir asociados a
cambios en la actividad catalítica.
5- Inhibidor
competitivos : son moléculas con una estructura a la del sustrato que se unen
al centro activo de la enzima e impiden que esta actúe sobre el sustrato
6- Inhibidor
No competitivo : se unen en la enzima por un lugar distinto del centro
activo y esta unión provoca un cambio de conformación que modifica el centro
activo de forma que el sustrato ya no pueda unirse.
7- Inhibidor
Incompetitivos : se unen al complejo enzima-sustrato e impiden que se complete la reacción.
8- Algunas
enzimas tienen distinta estructura molecular, aunque su funcion biologica se la
misma, son isoenzimas.
LEE ATENTAMENTE ESTAS PREGUNTAS Y
RESPUESTAS SOBRE EL TEMA. BUSCA ERRORES (SI LOS HAY) Y COMPLETA LO QUE TE
PAREZCA INCOMPLETO.
1. - ¿Qué son las enzimas?
Son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la
célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de
ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que
se puedan encontrar en el medio de reacción.
2. - ¿Qué establece la teoría de cinética química?
Establece que las reacciones químicas transcurren molécula a
molécula de modo que una reacción tal como R (reactivos) → P (productos) tiene lugar porque una
determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante dado, posee
energía suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que es muy
fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los
productos P.
3. - ¿Qué nombre recibe la
energía que hace una diferencia entre la energía de los reactivos y la del
estado de transición?
Recibe el nombre de energía
libre de activación
4. - ¿Cuales son los 2
métodos que existen para acelerar la velocidad de una reacción química?
Uno de ellos consiste en la elevación de la
temperatura de modo que al incrementarse el movimiento térmico de las moléculas
reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente
para alcanzar el estado de transición. El otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina
de un modo transitorio con los reaccionantes de manera que éstos alcanzan un
estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman los
productos se regenera el catalizador libre.
5. - ¿Cuando fue descrita por primera vez la existencia de catalizadores
biológicos?
Fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca
de la digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del
almidón en azúcar por la saliva.
6. - ¿En que año fue
publicada la primera teoría general sobre la catálisis química y por quien fue
publicado?
En 1835, publicada por J.J. Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy
conocemos como un enzima: la diastasa de la malta, señalando que la hidrólisis
del almidón se catalizaba más eficazmente por ésta que por el ácido sulfúrico.
7.- ¿En que año se utiliza por primera vez la denominación de la “enzima”?
En 1877, por primera vez la denominación "enzima"
(etimológicamente "en la levadura").
8. - ¿Cuándo pierden su
actividad catalítica de las enzimas?
Se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad catalítica
cuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a
las demás proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la
proteína enzimática resulta indispensable para que ésta desempeñe su función.
9.- ¿Qué presentan los enzimas otras clases de proteínas y a través de que
interactúan?
Presentan un centro
activo a través del cual interactúan con la(s) molécula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el
nombre de sustrato(s),
mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen
formas complementarias) y químico (grupos funcionales complementarios del
enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones
débiles entre sí).
10. - ¿Qué es el centro activo de los enzimas?
Es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada
interiormente por una serie de restos de aminoácidos. Por regla general los
aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la
cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la
misma.
11.- ¿De acuerdo a que actúan los
enzimas?
Actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás
catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose
transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de
transición con una energía de activación menor que el de la reacción no
catalizada.
12.- ¿Además de los catalizadores muy eficaces que presentan los enzimas y que son capaces de inducir?
Presentan un alto grado de especificidad química,
es decir, son capaces de inducir la transformación de un sólo tipo de moléculas
y no de otros que también se encuentran presentes en el medio de reacción.
13.- ¿Cuáles son los factores ambientales que afectan la actividad enzimática?
Pueden afectar a la actividad enzimática. Destacaremos dos: el pH y la
temperatura.
EFECTO DEL pH.
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima; por encima o
por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente
EFECTO DE LA TEMPERATURA.
Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la
temperatura. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es
diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de
activación de la reacción catalizada.
